Haematologic Technologies(HTI)制造高質(zhì)量,血漿來(lái)源的凝血蛋白,抗體,因子缺陷型血漿和血液收集管,用于體外研究使用。我們確保產(chǎn)品制造流程確保質(zhì)量控制嚴(yán)格,努力成為先進(jìn)凝血產(chǎn)品制造商。
haemtech 凝血酶BCT-1020現(xiàn)貨
Thrombin (alpha)
凝血酶原
的蛋白水解激活絲氨酸蛋白酶α-凝血酶是通過(guò)酶原,凝血酶原的蛋白水解激活而產(chǎn)生的。酶復(fù)合物凝血酶原酶催化凝血酶原中兩個(gè)肽鍵的蛋白水解,從而產(chǎn)生一個(gè)源自NH2末端的F1.2區(qū)和異二聚體α-凝血酶。α-凝血酶由“ A”鏈(Mr = 6000)組成,該鏈通過(guò)單個(gè)二硫鍵與“ B”鏈(Mr = 31,000)共價(jià)連接。
BCT-1020 牛α-凝血酶
尺碼 | 200微克,1毫克 |
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公式 | 50%甘油/水(v / v) |
存儲(chǔ) | -20°攝氏度 |
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純度 | 通過(guò)SDS-PAGE,> 95% |
活性測(cè)定 | 纖維蛋白原凝結(jié)或生色測(cè)定 |
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保質(zhì)期(正確存放) | 12個(gè)月 |
α-凝血酶是通過(guò)酶原凝血酶原的蛋白水解激活而產(chǎn)生的高度特異性的絲氨酸蛋白酶(1)。在凝結(jié)過(guò)程中,凝血酶裂解纖維蛋白原形成纖維蛋白,導(dǎo)致凝結(jié)的終步驟,即形成纖維蛋白凝塊。凝血酶還負(fù)責(zé)前因子V和VIII因子的反饋激活。還已經(jīng)報(bào)道凝血酶激活因子X(jué)III和血小板,并且還起血管收縮蛋白的作用。凝血酶的促凝血活性通過(guò)兩種方式被阻止:1)被肝素輔因子II或抗凝血酶III /肝素復(fù)合物抑制。或2)與血栓調(diào)節(jié)蛋白形成復(fù)合物。凝血酶/血栓調(diào)節(jié)蛋白復(fù)合物的形成導(dǎo)致凝血酶無(wú)法裂解纖維蛋白原并激活因子V和VIII,
凝血酶是由NH 2末端“ A”鏈(Mr = 6,000)和COOH末端“ B”鏈(Mr = 31,000)組成的兩條鏈酶,它們通過(guò)一個(gè)二硫鍵共價(jià)結(jié)合。人凝血酶比牛凝血酶短13個(gè)氨基酸,這是由于人蛋白上的凝血酶裂解位點(diǎn)不存在于牛蛋白中。
凝血酶也用于細(xì)菌中表達(dá)的融合蛋白的位點(diǎn)特異性切割(9-11)。凝血酶敏感位點(diǎn)被摻入目的重組蛋白和促進(jìn)純化和/或表達(dá)的肽或蛋白之間。通過(guò)用凝血酶裂解從表達(dá)的雜交中釋放靶蛋白。然后可以通過(guò)親和層析容易地除去凝血酶。
人,牛和小鼠的凝血酶是按照Nesheim等人的描述,使用Lundblad程序(1)的改進(jìn)方法從純化的凝血酶原中制備的。(2)。凝血酶以50%(體積/體積)甘油/水的形式提供,應(yīng)儲(chǔ)存在-20oC下。通過(guò)SDS-PAGE分析確定純度,并在凝血酶特異性凝血測(cè)定中測(cè)量活性,并與標(biāo)準(zhǔn)NIH凝血酶進(jìn)行比較。凝血酶也可通過(guò)DFP,F(xiàn)PRck或生物素化FPRck阻斷活性位點(diǎn)。
融合蛋白的裂解
除了其在凝血研究中的廣泛應(yīng)用,凝血酶還可用于融合蛋白的位點(diǎn)特異性裂解。凝血酶敏感位點(diǎn)被摻入目的重組蛋白和促進(jìn)純化和/或表達(dá)的肽或蛋白之間。通過(guò)用凝血酶裂解從表達(dá)的雜交中釋放靶蛋白。然后可以通過(guò)親和層析容易地除去凝血酶。批次間的一致性確保每次都能獲得可重復(fù)的結(jié)果。對(duì)于涉及細(xì)胞培養(yǎng)的實(shí)驗(yàn),請(qǐng)與我們聯(lián)系以討論用于細(xì)胞培養(yǎng)的定制低內(nèi)毒素批次。
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