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ComplementTech C4說(shuō)明書(shū)

更新時(shí)間:2023-08-31      點(diǎn)擊次數(shù):524

ComplementTech C4說(shuō)明書(shū)

ComplementTech成立于 2005 年,前身是Advanced Research 技術(shù)公司,ART公司成立于1993年,是一家有著20多年補(bǔ)體研發(fā)和生產(chǎn)經(jīng)驗(yàn)的生物制品公司,為用戶提供zui高質(zhì)量的補(bǔ)體類產(chǎn)品及其它生物試劑產(chǎn)品。ComplementTech公司領(lǐng)導(dǎo)均是有數(shù)十年在科研機(jī)構(gòu)從事補(bǔ)體領(lǐng)域研究的科學(xué)家,確保了公司產(chǎn)品的地位和*品質(zhì)。ComplementTech 致力于通過(guò)就補(bǔ)體試劑在補(bǔ)體領(lǐng)域以及其他相關(guān)科學(xué)領(lǐng)域的應(yīng)用中的使用提供技術(shù)建議和專業(yè)知識(shí)來(lái)推進(jìn)醫(yī)學(xué)研究。

般說(shuō)明

天然C4是一種天然的糖基化多肽,含有三個(gè)二硫鏈。C4是補(bǔ)體激活的經(jīng)典途徑 和凝素途徑的激活的核心。每個(gè)途徑的啟動(dòng)產(chǎn)生的蛋白水解酶復(fù)合物 (經(jīng)典途徑中 C1q/C1r/C1s和凝集素途徑中的MBL/MASP1/MASP2) 與目標(biāo)表面結(jié)合。這些酶在C4中 割一個(gè)肽鍵,釋放過(guò)敏性毒素C4a并激活C4b。與C3一樣,亞穩(wěn)態(tài)C4b的硫酯具有高 度活性,能夠與C4b與目標(biāo)表面的氨基或羥基反應(yīng)并共價(jià)偶聯(lián)。C4有兩種變體 (C4A C4B) 。只有一種類型的動(dòng)物通?;加?/span>C4B。變體C4AC4B的有利附著位點(diǎn)不同。C4產(chǎn)生的亞穩(wěn)態(tài)C4b主要附著在氨基上,而C4b變體產(chǎn)生的C4b與羥基和氨基結(jié)合良好 (Law,SK.A.和多茲。W. (1997)).表面結(jié)合的C4bC3/C5轉(zhuǎn)化酶復(fù)合物C4bC2a 成的基礎(chǔ)。這種酶激活C3,沉積C3b,從而將自己從一個(gè)弱的C5轉(zhuǎn)化酶轉(zhuǎn)化為一個(gè) K高效C5轉(zhuǎn)化酶m對(duì)于C5的3000倍,比C4b的要低,C2a酶單獨(dú)使用(Rawal N。和潘 伯恩M。K. (2003)).表面結(jié)合的C4b是一種弱調(diào)理素,可被紅細(xì)胞、淋巴細(xì)胞和吞噬細(xì) 胞上的受體 (CR1) 識(shí)別。C4b的所有補(bǔ)體激活功能在產(chǎn)生C4cC4d的阿爾法鏈被裂 時(shí)失。只有當(dāng)C4bC4b結(jié)合蛋白C4因子I輔助因子之一結(jié)合時(shí),C4b結(jié)合蛋白 (C4bB P) 、膜輔助因子蛋白 (MCP) 或補(bǔ)體受體1 (CR1) ,蛋白酶因子I才能切割C4b。

物理特性和結(jié)構(gòu)

C4是作為單鏈蛋白合成的,但在血漿中以205,000 Da的3鏈分子循環(huán)。在排 過(guò)程中,蛋白質(zhì)被糖基化 (6.9 %) ,在阿爾法鏈中形成一個(gè)分子內(nèi)硫酯,并經(jīng)歷有 限的酪氨酸硫酸化。這個(gè)個(gè)二硫鍵連接鏈的分子量分別為97、000 (阿爾法) 、75、000 (beta) 和33、 000 (伽馬) 。在補(bǔ)體激活過(guò)程中,C4a (8,757 MW) 被從阿爾法鏈的n端分離出來(lái) ,產(chǎn)生C4b (192,000 Da) 。通過(guò)因子I切割表面結(jié)合的C4b,得到可溶性的C4c  (147000Da) 和細(xì)胞結(jié)合的C4d片段 (45000Da) 。

C4被經(jīng)典途徑的C1q-C1r-C1s復(fù)合物或凝集素途徑的M1 (MBL/MASP1/MASP2復(fù)合 物) 中的C1s酶進(jìn)行蛋白水解激活。C4a的釋放留下了亞穩(wěn)態(tài)的C4b,其中硫酯能夠短 地將C4b共價(jià)附著在激活表面。這些相同的蛋白酶 (C1和M1) 裂解并激活C2,C2a亞基 C4b結(jié)合形成C3轉(zhuǎn)化酶 (C4b,C2a) 。C4b是允許C2a作為蛋白酶切割C3和C5的調(diào)節(jié) 。C3被裂解后,C3b被沉積在形成C5轉(zhuǎn)化酶C3b、C4b、C2a的酶位點(diǎn)上。C3b亞基結(jié) C5,允許C4bC2a蛋白質(zhì)水解C5。雖然C4b,C2a能夠裂解C5,但C5的Km是3000倍,因此它在激活C5方面 效率按比例低于C3bC4b,C2a酶。

C4B變體能夠通過(guò)蛋白質(zhì)上的碳水化合物和氨基共價(jià)結(jié)合。這也是其在補(bǔ)體 活中有較高的溶血活性的明顯來(lái)源。C4A更喜歡氨基,使其能夠更好地附著在免疫 復(fù)合物等蛋白質(zhì)上。

天然的C3和C4通過(guò)分子內(nèi)硫酯鍵連接其C3dC4d結(jié)構(gòu)域中的甘氨酸和谷氨 胺殘基這些硫酯鍵容易受到氨、甲胺、羥胺和聯(lián)氨等胺的親核攻擊,所有這些胺都 已被用于滅活補(bǔ)體

血清

純化的c4對(duì)凍融極為敏感,在每次凍融循環(huán)中損失510%的活性。它對(duì)諸如- 20等中間溫度也很敏感oC. 它在中等溫度下停留的時(shí)間越長(zhǎng),失去的活性就越多 。個(gè)小時(shí)oC可以wan全滅活它,即使它仍然被wan全凍結(jié)。

測(cè)定

C4可C4缺失的人或C4缺陷的豚鼠血清進(jìn)行檢測(cè),因?yàn)樵跊](méi)有C4的情況下 ,抗致敏的綿羊紅細(xì)胞 (EA) 的裂解非常差。使用EAC4-D豚鼠血清的溶血滴度對(duì) c4非常敏感,50%的裂解需要小于1 ng C4。然而,需要注意的是,有一種c4旁路,它 c4缺陷和c4耗盡的血清在一定條件下有效地溶解EA(May,J。E.和弗蘭克,MM.( 1973) ;Knutzen斯圖爾,K。L.以及其他人(1989)).


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